dashkov.by Решебник "Биология 11" (базовый уровень) §3. Органические вещества. Аминокислоты. Белки

Консультация репетитора

Авторизация



Поиск по сайту

§3. Органические вещества. Аминокислоты. Белки
Решебник "Биология 11" (базовый уровень)

1. Какие из представленных веществ являются биологическими полимерами? Какие вещества являются мономерами для построения молекул биополимеров?

а) Аминокислоты; б) нуклеиновые кислоты; в) полисахариды; г) нуклеотиды; д) белки; е) моносахариды.

Биологическими полимерами являются: б) нуклеиновые кислоты; в) полисахариды; д) белки.

Мономерами для построения молекул биополимеров являются: а) аминокислоты; г) нуклеотиды; е) моносахариды.

 

2. Какие функциональные группы характерны для всех аминокислот? Какими свойствами обладают эти группы?

Для всех аминокислот характерно наличие аминогруппы (–NH2), обладающей оснóвными свойствами, и карбоксильной группы (–СООН), проявляющей кислотные свойства.

 

3. Сколько аминокислот участвует в образовании природных белков? Назовите общие черты строения этих аминокислот. Чем они различаются?

В образовании природных белков участвуют 20 аминокислот. Такие аминокислоты называются белокобразующими. В молекулах белокобразующих аминокислот аминогруппа и карбоксильная группа присоединены к одному и тому же атому углерода (т. е. все они являются α-аминокислотами). По этому признаку белокобразующие аминокислоты сходны между собой.

Белокобразующие аминокислоты различаются составом и строением радикала (боковой группы). Радикалы аминокислот могут быть неполярными (гидрофобными) или полярными (гидрофильными), содержать различные функциональные группы, что и придает каждой аминокислоте особые свойства. Например, радикал серина содержит гидроксильную группу (–ОН), радикал цистеина – серосодержащую группу (–SH). Некоторые аминокислоты имеют циклические радикалы.

Молекулы большинства белокобразующих аминокислот содержат одну аминогруппу и одну карбоксильную группу – это нейтральные аминокислоты. Некоторые аминокислоты имеют дополнительные амино- или карбоксильные группы в составе радикала. Такие аминокислоты соответственно называются оснóвными или кислыми.

 

4. Как происходит соединение аминокислот в полипептидную цепь?

Аминогруппа (–NH2) одной аминокислоты способна взаимодействовать с карбоксильной группой (–СООН) другой аминокислоты. При этом от аминогруппы отщепляется атом водорода, а от карбоксильной – группа –ОН. В результате выделяется молекула воды, а между атомом азота аминогруппы и атомом углерода карбоксильной группы возникает пептидная связь.

Образующаяся молекула представляет собой дипептид, на одном конце молекулы которого находится свободная аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа. Благодаря любой из этих групп дипептид может взаимодействовать со следующей аминокислотой, образуя трипептид и т. д. Если таким образом соединяется более 10 остатков аминокислот, то образуется полипептид.

 

5. Охарактеризуйте уровни структурной организации белков. Какие химические связи обусловливают существование и стабильность первичной, вторичной, третичной и четвертичной структур белков?

Для того чтобы белок мог выполнять свою биологическую функцию, его молекула должна иметь определенную пространственную конфигурацию. Различают четыре основных уровня организации белковых молекул – первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.

Первичная структура белка – это строго определенная последовательность аминокислотных остатков в линейной полипептидной цепи. Каждый белок обладает уникальной первичной структурой. Ее существование обусловлено наличием прочных пептидных связей между остатками аминокислот. Все последующие, более сложные структуры формируются на основе первичной.

Вторичная структура белка формируется за счет образования водородных связей между атомами водорода NH-групп и атомами кислорода CO-групп разных аминокислотных остатков. Чаще всего водородные связи возникают внутри одной полипептидной цепи между близко расположенными остатками аминокислот, что приводит к закручиванию этой цепи в так называемую α-спираль. Иногда водородные связи возникают между относительно удаленными друг от друга участками полипептидной цепи (или нескольких разных цепей). При этом формируется складчатая структура, напоминающая гармошку. Такой тип вторичной структуры получил название β-складчатый слой.

Формирование третичной структуры обеспечивают водородные, ионные и другие связи, возникающие между разными группами атомов белковой молекулы. В водной среде молекула белка особым образом укладывается в пространстве, приобретая компактную форму. При этом гидрофобные аминокислотные радикалы погружаются внутрь белковой молекулы и притягиваются друг к другу – такое притяжение называется гидрофобным взаимодействием. Гидрофильные участки полипептида, наоборот, располагаются на поверхности и взаимодействуют с молекулами воды. У многих белков в образовании третичной структуры участвуют ковалентные дисульфидные связи (S–S связи), которые возникают между остатками аминокислоты цистеина.

В состав некоторых белков входит не один, а два или более полипептидов, имеющих третичную структуру и образующих единый комплекс. Так формируется четвертичная структура. Молекулы, входящие в ее состав, могут быть одинаковыми или разными. Они удерживаются вместе благодаря различным видам нековалентных связей – водородным, ионным, гидрофобным взаимодействиям и др. В некоторых белках, например иммуноглобулинах, к множеству таких связей добавляются несколько ковалентных дисульфидных.

Таким образом, первичная структура белковой молекулы обусловлена наличием пептидных связей между остатками аминокислот. Вторичную структуру стабилизируют водородные связи, третичную и четвертичную – гидрофобные взаимодействия, водородные, ионные, дисульфидные связи и др.

 

6*. Постройте дипептид, имеющий структуру Лиз–Ала, и трипептид Глу–Ала–Лиз. Рассчитайте молекулярные массы этих пептидов. Для выполнения задания используйте структурные формулы аминокислот, показанные на рисунке 6.

Структурную формулу дипептида Лиз–Ала можно представить следующим образом:

Решебник по биологии, репетитор по биологии в Минске

 

Структурную формулу трипептида Глу–Ала–Лиз можно представить следующим образом:

Решебник по биологии, репетитор по биологии в Минске

Mr (Лиз, C6H14N2O2) = 146.

Mr (Ала, C3H7NO2) = 89.

Mr (Глу, C5H9NO4) = 147.

Дипептид содержит одну пептидную связь. При ее образовании выделилась молекула воды.

Mr (H2O) = 18.

Следовательно, Mr (Лиз–Ала) = 146 + 89 – 18 = 217.

Триипептид содержит две пептидные связи. При образовании каждой из них выделилась молекула воды.

Mr (2H2O) = 36.

Следовательно, Mr (Глу–Ала–Лиз) = 147 + 89 + 146 – 36 = 346.

 

7*. Для разделения смеси белков на компоненты используется метод электрофореза: в геле определенной плотности под действием электрического поля различные белковые молекулы перемещаются с разными скоростями. В результате этого одинаковые молекулы концентрируются в определенном участке геля. Как вы думаете, почему так происходит?

В водных растворах радикалы кислых аминокислот, входящих в состав белка, заряжены отрицательно вследствие диссоциации карбоксильных групп:

–СООН → –СОО + Н+

Радикалы оснόвных аминокислот имеют положительный заряд за счёт присоединения ионов водорода (Н+) к атомам азота, входящим в состав этих радикалов:

–NH2 + Н+ → NH3+

Карбоксильная группа и аминогруппа, находящиеся на концах полипептидной цепи, также приобретают заряд (отрицательный и положительный соответственно). Таким образом, в растворе белковая молекула имеет определённый суммарный заряд, что и обусловливает её движение в электрическом поле.

Скорость движения белковых молекул зависит от их заряда, а также от трения о гель. В свою очередь сила трения определяется пространственной конфигурацией молекул и их размером. Поэтому одинаковые белковые молекулы под действием электрического поля перемещаются в геле с равной скоростью, а разные – с различными скоростями.

Примечание: это задание предполагает выдвижение учащимися различных гипотез. Поэтому при выставлении отметки учителю следует ориентироваться не только на ответ, приведенный здесь, а принимать во внимание каждую гипотезу, оценивая биологическое мышление учащихся, логику их рассуждений, оригинальность идей и т. д. После этого целесообразно ознакомить учащихся с приведенным ответом.

Сайт: dashkov.by

Вернуться к оглавлению

 
www.dashkov.by г. Минск